Институт биомедицинских систем и биотехнологий (ИБСиБ)

Варианты контрольных работ по биохимии
для студентов заочной формы обучения
(номер варианта соответствует двум последним цифрам номера зачетной книжки)

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 01

1. Докажите с помощью простейших реакций амфотерность глицина.
2. Напишите формулу дипептида аланил-тирозина, назовите его. Укажите пептидную связь.
3. Какие виды классификации α-аминокислот вы знаете.
4. С помощью какого опыта можно обнаружить содержащие серу аминокислоты. Химизм реакции.
5. Напишите реакцию ацилирования аланина.
6. Охарактеризуйте первичную структуру белка.
7. Охарактеризуйте транспортную функцию белков. Приведите примеры.
8. Какие аминокислоты можно обнаружить с помощью биуретовой реакции. Напишите уравнение реакции.
9. Структура крахмала. Строение, типы гликозидных связей. Применение крахмала.
10. Ферменты желудочно-кишечного тракта, гидролизующие полисахариды и дисахариды.
11. Фотосинтез, его значение и биологический смысл.
12. Напишите реакцию ступенчатого гидролиза под действием липазы 1-олео-2-пальмито-3-стеарина.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 02

1. На примере моноаминомонокарбоновой кислоты напишите реакции с: А) NaOH; Б) HCl; В) CH3Cl; Г) CH3OH
2. Напишите схему образования одного дипептида изтреонина и аланина и назовите его. Укажите пептидную связь.
3. Чем отличаются полноценные и неполноценные белки.
4. С помощью какой реакции можно обнаружить триптофан.
5. Напишите реакцию алкилирования валина.
6. Охарактеризуйте защитную функцию белков. Приведите примеры.
7. Охарактеризуйте вторичную структуру белка, какие связи ее поддерживают.
8. Сахароза, строение, тип гликозидной связи, мономеры, использование.
9. Строение целлюлозы, мономеры, тип гликозидной связи, применение.
10. В каких участках желудочно-кишечного тракта происходит гидролиз углеводов?
11. Строение и роль фосфатидов в организме. Примеры.
12. Назовите ферменты, участвующие в гидролизе нейтральных жиров.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 03

1. Напишите реакцию декарбоксилирования (in vivo) и этерификации с аланином.
2. Напишите схему образованию одного дипептида из глутаминовой кислоты и аланина и назовите его. Укажите пептидную связь.
3. Напишите реакцию ацилирования аланина.
4. Принцип классификации аминокислот по физико-химическим свойствам.
5. Напишите реакцию взаимодействия глицина с этиловым спиртом.
6. Охарактеризуйте третичную структуру белка, связи, поддерживающие третичную структуру.
7. Структурная функция белка.
8. Понятие изоэлектрическая точка белка.
9. Мальтоза, структурная формула, мономеры, тип гликозидной связи, использование.
10. Производные целлюлозы, применение.
11. Амилаза, где вырабатывается и «работает», функция, оптимум рН?
12. Воски. Структура. Примеры. Биологическая роль. Применение.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 04

1. Напишите реакции ацилирования и алкилирования лейцина.
2. Напишите схему образования одного дипептида из лизина и глицина и назовите его. Укажите пептидную связь.
3. Значение продуктов декарбоксилирования в организме человека. Привести пример реакции декарбоксилирования.
4. Напишите уравнение гидролитического дезаминирования аланина.
5. Охарактеризуйте сократительную функцию белка.
6. Охарактеризуйте денатурацию белка, какие факторы влияют на денатурацию белка.
7. Охарактеризуйте четвертичная структура белка, поддерживающие связи.
8. Структурная формула целлобиозы, мономеры, тип гликозидной связи.
9. Оптические изомеры моносахаридов, α- и β-изомеры, привести примеры.
10. Значение целлюлозы (клетчатки) в переваривании в желудочно-кишечном тракте человека.
11. Роль липидов в построении плазматических мембран. Гидрофильные и гидрофобные свойства молекул липидов.
12. Напишите реакцию гидролиза под действием липазы 1-олео-2-пальмито-3-стеарина.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 05

1. На примере циклической α-аминокислоты напишите реакции с А) KOH; Б) HBr; В) СНзВг; Д) СНзОН.
2. Напишите схему образования одного дипептида из триптофана и глицина и назовите его. Укажите пептидную связь.
3. Что такое изоэлектрическая точка аминокислоты.
4. Напишите уравнение окислительного дезаминирования глицина.
5. Биуретовая реакция, сущность, химизм.
7. Что такое высаливание белков. Факторы, влияющие на этот процесс.
8. Охарактеризуйте вторичную структуру белка. Поддерживающие связи.
9. Компоненты пищевых волокон; их роль в питании.
10. Запасающие полисахариды растений. Структурная формула, типы гликозидных связей, мономеры.
11. Концентрация глюкозы в крови в норме, регулирование уровня глюкозы в крови.
12. Простые и смешанные жиры. Приведите примеры и назовите.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 06

1. Дайте определение заменимым и незаменимым α-аминокислотам.
2. Закончите уравнения:
Валин + HCl→
Треонин + КОН→
Фениналанин + С3Н7ОН→
3. Получите один дипептид из тирозина и глицина и назовите его. Укажите пептидную связь.
4. Напишите реакцию декарбоксилирования аланина.
5. Ксантопротеиновая реакция, её сущность; напишите реакцию с тирозином.
6. От каких факторов зависит устойчивость белка в растворе.
7. Охарактеризуйте третичную структуру белка, поддерживающие связи.
8. Охарактеризуйте энергетическую функцию белка.
9. Примеры гетерополисахаридов. Их биологическое значение. Привести примеры, написать их структурную формулу.
10. Структурная формула мальтозы, мономеры, тип гликозидной связи, использование.
11. Регулирование нормального уровня глюкозы в крови.
12. Нейтральные жиры. Строение. Значение в организме человека.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 07

1. Закончите уравнения:
Триптофан + HCl→
Фенилаланин + NaOH→
2. Напишите схему образования дипептида из двух молекул аспарагиновой кислоты. Укажите пептидную связь.
3. Каков заряд имеет дипептид асп-асп в растворе? Написать структурную формулу дипептида, внутренней соли, показать пептидную связь.
4. Напишите уравнение восстановительного дезаминирования аланина.
5. Реакция Фоля, её сущность.
6. Охарактеризуйте третичную структуру белка, поддерживающие связи.
7. Понятие простой и сложный белок. Привести примеры.
8. Напишите реакцию декарбоксилирования глицина.
9. Инвертный сахар, применение.
10. Функции углеводов.
11. Структурная формула лактозы, строение, использование.
12. Особенности строения ВЖК. Классификация. Понятие эссенциальные ВЖК.

Вариант 08

1. Напишите схему образования одного дипептида из пролина и валина и назовите его. Укажите пептидную связь.
2. На примере циклической α-аминокислоты напишите реакции с А) KOH; Б) HBr; В) СНзВг; Д) СНзОН
3. Что такое изоэлектрическая точка белка и аминокислот.
4. Напишите уравнение гидролитического дезаминирования валина.
5. Напишите реакцию декарбоксилирования глицина в лабораторных условиях.
6. Охарактеризуйте первичную структуру белка, каким образом программируется первичная структура белка (последовательность аминокислот)?
7. Охарактеризуйте защитную функцию белка, приведите примеры.
8. Факторы, вызывающие денатурацию белка.
9. Целлобиоза, структурная формула, мономеры, тип гликозидной связи. Особенности переваривания углеводов у жвачных.
10. Ферменты слюны, их функция.
11. Гликоген, значение в организме человека. Строение молекулы, мономеры, тип гликозидной связи.
12. Строение фосфолипидов, функции.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 09

1. Напишите внутреннюю соль аспарагиновой кислоты, определите среду (рН) в растворе.
2. Напишите схему образования одного дипептида из глицина и аланина и назовите его. Укажите пептидную связь.
3. Напишите реакцию ацилирования и алкилирования аланина.
4. Напишите уравнение внутримолекулярного дезаминирования лейцина.
5. Реакция Фоля, сущность.
6. Охарактеризуйте четвертичную структуру белка, тип поддерживающих связей.
7. Охарактеризуйте каталитическую функцию белков. Приведите примеры пищеварительных ферментов, какие реакции они катализируют.
8. Производные целлюлозы, применение.
9. Приведите примеры важнейших пентоз, напишите их структурную формулу и значение.
10. Производные целлюлозы, применение.
11. Значение желчных кислот в переваривании жиров. Привести пример реакции ступенчатого гидролиза триглицеридов под действием липазы.
12. Воски. Примеры. Биологическая роль. Применение.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 10

1. Какая из аминокислот дает ксантопротеиновую реакцию:
А) аланин; б) лизин; в) тирозин. Напишите уравнение соответствующей реакции.
2. Триптофан при декарбоксилировании образует биогенный амин триптамин. Напишите уравнение реакции.
3. Напишите трипептид глицил-аланил-валин, укажите пептидные связи.
4. Напишите уравнение окислительного дезаминирования аспарагиновой кислотой.
5. Полноценные и неполноценные белки, источники, значение в питании.
6. Охарактеризуйте третичную структуру белков, какие связи ее поддерживают?
7. Охарактеризуйте защитную функцию белка, приведите примеры.
8. Понятие высаливание белков, факторы, влияющие на этот процесс.
9. Строение целлюлозы, мономеры, тип гликозидной связи, применение.
10. Концентрация глюкозы в крови в норме. Регулирование уровня глюкозы в крови.
11. Структурная формула, функции сахарозы, тип связи, мономеры.
12. Стериды. Примеры. Значение в организме человека.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 11

1. Напишите реакции ацилирования и алкилирования лейцина.
2. Напишите схему образования одного дипептида из лизина и глицина и назовите его. Укажите пептидную связь.
3. Значение продуктов декарбоксилирования в организме человека. Привести пример реакции декарбоксилирования.
4. Напишите уравнение гидролитического дезаминирования аланина.
5. Охарактеризуйте сократительную функцию белка.
6. Охарактеризуйте денатурацию белка, какие факторы влияют на денатурацию белка.
7. Охарактеризуйте четвертичная структура белка, поддерживающие связи.
8. Структурная формула целлобиозы, мономеры, тип гликозидной связи.
9. Оптические изомеры моносахаридов, α- и β-изомеры, привести примеры.
10. Значение целлюлозы (клетчатки) в переваривании в желудочно-кишечном тракте человека.
11. Роль липидов в построении плазматических мембран. Гидрофильные и гидрофобные свойства молекул липидов.
12. Напишите реакцию гидролиза под действием липазы 1-олео-2-пальмито-3-стеарина.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 12

1. Какая из аминокислот дает реакцию Фоля:
А) аланин; б) лизин; в) цистеин; г) метионин. Сущность реакции, признаки.
2. На примере изолейцина напишите реакции с: А) NaOH; Б) HCl; В) CH3Cl; Г) CH3OH
3. Напишите реакции образования трипептида гли-цис-вал из соответствующих аминокислот, укажите пептидные связи.
4. Биогенные амины. Пример: уравнение получения гистамина. Значение гистамина в организме человека.
5. Напишите уравнение внутримолекулярного дезаминирования изолейцина.
6. Охарактеризуйте первичную структуру белка.
7. Охарактеризуйте транспортную функцию белка, приведите примеры.
8. Структурная формула лактозы, мономеры, тип гликозидной связи. Значение.
9. Крахмал. Строение. Биологическое значение, мономеры крахмала, фракции, типы гликозидных связей.
10. Значение поджелудочной железы в переваривании углеводов.
11. Структурная функция липидов?
12. Нейтральные жиры. Строение. Значение в организме человека.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 13

1. Напишите реакции лизина с НС1, с Са(ОН)2, внутреннюю соль лизина.
2. Биуретовая реакция, сущность реакции, признаки, химизм.
3. На примере лейцина напишите реакции с: А) NaOH; Б) HCl; В) CH3Cl; Г) CH3OH.
4. Напишите уравнение восстановительного дезаминирования треонина.
5. Напишите реакцию образования трипептида из аминокислот: треонин, фенилаланин, лейцин. Назовите трипептид, укажите пептидную связь.
6. Охарактеризуйте защитную функцию белков.
7. Вторичная структура белков, поддерживающие связи.
8. Лактоза, её структурная формула, мономеры, тип связи. Биологическое значение.
9. Примеры гомополисахаридов. Строение, типы связей. Физиологическая роль.
10. Значение поджелудочной железы в переваривании углеводов.
11. Запасающая функция липидов. Какие липиды по классификации и в каких тканях запасаются.
12. Строение и роль организме человека линолевой, линоленовой и арахидоновой кислот. Витамин F.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 14

1. Какая из аминокислот дает реакцию Паули:
а) аланин; б) лизин; в) треонин; г) гистидин. Сущность реакции, признаки.
2. Напишите уравнение гидролитического дезаминирования фенилаланина.
3. Напишите реакцию образования трипептида аминокислотами: гистидин, треонин, валин. Назовите трипептид, укажите пептидную связь.
4. На примере лейцина напишите реакции с: А) NaOH; Б) HCl; В) CH3Cl; Г) CH3OH.
5. Полноценные и неполноценные белки, источники, значение в питании.
6. Охарактеризуйте третичную структуру белка, поддерживающие связи.
7. Охарактеризуйте каталитическую функцию белков. Приведите примеры ферментов ЖКТ, какие реакции они катализируют?
8. Гликоген, строение, тип связи, биологическое значение.
9. Переваривание углеводов в ротовой полости.
10. Запасающая функция углеводов. Привести примеры запасающих полисахаридов растений и животных.
11. Регуляторная функция липидов.
12. Тристеарин, формула и свойства.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 15

1. Сущность нингидриновой реакции, признаки.
2. Напишите уравнение внутримолекулярного дезаминирования тирозина.
3. Напишите реакцию алкилирования валина.
4. На примере изолейцина напишите реакции с: А) NaOH; Б) HCl; В) CH3Cl; Г) CH3OH, а также реакцию декарбоксилирования в лабораторных условиях.
5. Напишите реакцию образования дипептида аминокислотами: гистидин, лейцин. Назовите дипептид, укажите пептидную связь.
6. Структурная функция белков. Привести примеры.
7. Охарактеризуйте третичную структуру белков, какие связи ее поддерживают?
8. Энергетическая функция углеводов.
9. Амилопектин, структурная формула, мономеры, тип связей.
10. Ферменты желудочно-кишечного тракта, гидролизующие полисахариды и дисахариды.
11. Биологическая роль и понятие фотосинтеза.
12. Строение и роль в человеческом организме линолевой, линоленовой и арахидоновой кислот.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 16

1. На примере моноаминомонокарбоновой кислоты напишите реакции с: А) NaOH; Б) HCl; В) CH3Cl; Г) CH3OH
2. Получите один дипептид из тирозина и глицина и назовите его. Укажите пептидную связь.
3. Напишите реакцию декарбоксилирования аланина.
4. Реакция Фоля, сущность.
5. Охарактеризуйте третичную структуру белка.
6. Напишите уравнение гидролитического дезаминирования валина.
7. Напишите реакцию декарбоксилирования глицина в лабораторных условиях.
8. Охарактеризуйте каталитическую функцию белков. Приведите примеры ферментов ЖКТ, какие реакции они катализируют?
9. Структура амилопектина, мономеры, тип связей, применение.
10. Лактоза, структурная формула, мономеры, тип гликозидной связи. Значение.
11. Напишите реакцию ступенчатого гидролиза под действием липазы 1-олео- 2-пальмито-3-стеарина.
12. Роль липидов в построении плазматических мембран. Гидрофильные и гидрофобные свойства молекул липидов.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 17

1. На примере моноаминомонокарбоновой кислоты напишите реакции с: А) NaOH; Б) HCl; В) CH3Cl; Г) CH3OH
2. Напишите схему образования одного дипептида из треонина и аланина и назовите его. Укажите пептидную связь.
3. Чем отличаются полноценные и неполноценные белки.
4. С помощью какой реакции можно обнаружить триптофан.
5. Напишите реакцию алкилирования валина.
6. Охарактеризуйте защитную функцию белков. Приведите примеры.
7. Охарактеризуйте вторичную структуру белка, какие связи ее поддерживают.
8. Сахароза, строение, тип гликозидной связи, мономеры, использование.
9. Строение целлюлозы, мономеры, тип гликозидной связи, применение.
10. В каких участках желудочно-кишечного тракта происходит гидролиз углеводов?
11. Строение и роль фосфатидов в организме. Примеры.
12. Назовите ферменты, участвующие в гидролизе нейтральных жиров.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 18

1. Напишите схему образования одного дипептида из пролина и валина и назовите его. Укажите пептидную связь.
2. На примере циклической α-аминокислоты напишите реакции с А) KOH; Б) HBr; В) СНзВг; Д) СНзОН
3. Что такое изоэлектрическая точка белка и аминокислот.
4. Напишите уравнение гидролитического дезаминирования валина.
5. Напишите реакцию декарбоксилирования глицина в лабораторных условиях.
6. Охарактеризуйте первичную структуру белка, каким образом программируется первичная структура белка (последовательность аминокислот)?
7. Охарактеризуйте защитную функцию белка, приведите примеры.
8. Факторы, вызывающие денатурацию белка.
9. Целлобиоза, структурная формула, мономеры, тип гликозидной связи . Особенности переваривания углеводов у жвачных.
10. Ферменты слюны, их функция.
11. Гликоген, значение в организме человека. Строение молекулы, мономеры, тип гликозидной связи.
12. Строение фосфолипидов, функции.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 19

1. Какая из аминокислот дает реакцию Фоля:
А) аланин; б) лизин; в) цистеин; г) метионин. Сущность реакции, признаки.
2. На примере изолейцина напишите реакции с: А) NaOH; Б) HCl; В) CH3Cl; Г) CH3OH
3. Напишите реакции образования трипептида гли-цис-вал из соответствующих аминокислот, укажите пептидные связи.
4. Биогенные амины. Пример: уравнение получения гистамина. Значение гистамина в организме человека.
5. Напишите уравнение внутримолекулярного дезаминирования изолейцина.
6. Охарактеризуйте первичную структуру белка.
7. Охарактеризуйте транспортную функцию белка, приведите примеры.
8. Структурная формула лактозы, мономеры, тип гликозидной связи. Значение.
9. Крахмал. Строение. Биологическое значение, мономеры крахмала, фракции, типы гликозидных связей.
10. Значение поджелудочной железы в переваривании углеводов.
11. Структурная функция липидов?
12. Нейтральные жиры. Строение. Значение в организме человека.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Вариант 20

1. Дайте определение заменимым и незаменимым α-аминокислотам
2. Закончите уравнения: Валин+HCl→Треонин+КОН→ Фениналанин+С3Н7ОН→
3. Получите один дипептид из тирозина и глицина и назовите его. Укажите пептидную связь.
4. Напишите реакцию декарбоксилирования аланина.
5. Ксантопротеиновая реакция, её сущность; напишите реакцию с тирозином.
6. От каких факторов зависит устойчивость белка в растворе.
7. Охарактеризуйте третичную структуру белка, поддерживающие связи.
8. Охарактеризуйте энергетическую функцию белка.
9. Примеры гетерополисахаридов. Их биологическое значение. Привести примеры, написать их структурную формулу.
10. Структурная формула мальтозы, мономеры, тип гликозидной связи, использование.
11. Регулирование нормального уровня глюкозы в крови.
12. Нейтральные жиры. Строение. Значение в организме человека.

Стоимость выполнения контрольной работы по биохимии на заказ ...

Министерство экономического развития и торговли РФ
Санкт-Петербургский Торгово-Экономический институт
Кафедра химии
Методические указания и задания к контрольным работам по дисциплинам
"Углеводороды и их производные" и "Биохимия"
Для студентов заочного отделения товароведно-технологического факультета
специальности 35.11.00 Это вторая часть методички - первая часть посвящена дисциплине Углеводороды и их производные

Выполнены следующие варианты: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 10

Вариант 01

1. Охарактеризуйте строение полипептидной цепи и типы связей стабилизующих пространственную конфигурацию белковой молекулы
2. Полиненасыщенные жирные кислоты (линолевая, линоленовая, арахидоновая), их биологическое значение
3. Виды специфичности действия ферментов, примеры
4. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Судьба всосавшихся аминокислот
5. Витамины группы Д и их биологическое значение
6. Опишите место, роль и значение гликолиза и схематические изобразите его этапы
7. Напишите формулы тироксина, адреналина, укажите физиологическое действие каждого из этих гормонов
8. Приведите схему распада гексановой кислоты в дивотном организме по теории b-окисления жирных кислот и рассчитайте экнергобаланс (количество синтезируемых молекул АТФ)

Дата выполнения: 09/11/2007

Вариант 02

1. Простые и сложные ферменты. Понятие о простетической группе и активном центре фермента
2. Роль витамина А в организме человека. Приведите формулы витаминов А1 и А2. В чем состоит механизм действия витамина А? Суточная потребность, источники в пище
3. Основные черты сходства и различия в составе и строении РНК и ДНК
4. Гормоны коры надпочечников - кортикостероиды, химическое и биологическое действие
5. Изобразите формы пептидов: лизил-глицил-валина и метионил-цистеил-трип-тофана
6. Приведите схему распада октановой кислоты по теории b-окисления жирных кислот. Какова дальнейшая судьба ацетилкоэнзима А?
7. Опишите место, роль и значение анаэробного распада D-глюкозы и схематически изобразите его стадии
8. Какая аминокислота получается в результате переаминирования аспарагиновой и кетоглутаровой кислот? Изобразите схему процесса

Дата выполнения: 08/03/2007

Вариант 03

1. Представления о биологическом окислении. Цепь переноса электронов и протонов от субтратов к молекулярному кислороду.
2. Укажите сходство и различие ферментов и неорганических катализаторов.
3. Первичная-четвертичная структуры белковых молекул. Приведите соответствующие примеры.
4. переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Роль в этом процессе желчных кислот.
5. Опишите превращения D- глюкозы в процессе брожения и схематически изобразите их.
6. Роль витаминов В1, В2, РР, С.
7. Изобразите формулу пептида валил-изолейцил-пролил-метионина.
8. Общие пути распада аминокислот в живом организме и их значение.

Дата выполнения: 11/11/2007

Вариант 04

1. Охарактеризуйте класс липидов. Каковы принципы их номенклатуры и классификации?
2. Основные свойства ферментов как биологических катализаторов. Приведите конкретные примеры
3. Как осуществляется в живом организме переход углеводов в жиры
4. В каких кофераментах встречается тиамин, рибофлавин. Их роль в метаболизме
5.
6. Опишите аэробную фазу распада пировиноградной кислоты в животном организме
7. Каковы участие и роль рибосомальной, информационной и транспортной РНК в биосинтезе белка?
8. Ацетоновые тела, их строение и происхождение

Дата выполнения: 08/03/2007

Вариант 05

1. Форма белковых молекул. Денатурация белка; факторы, вызывающие денатурацию. В чем отличие денатурированного белка от нативного?
2. Роль РНК и ДНК в живых организмах
3. Свойства ферментов: термолабильность, pH среды и активность, специфичность действия. Приведите примеры
4. Витамин Д. Признаки авитаминоза Д. Суточная потребность, источники в пище
5. Укажите на какие аминовкислоты расщепляются при гидролизе пептиды валил-изолейцил-лизил-аргинин и аланил-серил-цистеил-метионин
6. Напишите формулу АТФ. Какова ее роль в энергетике обмена?
7. Органелы клетки, их роль в процессе жизнедеятельности
8. Взаимосвязь обмена углеводов и обмена жиров

Дата выполнения: 03/02/2007

Вариант 06

1. Биологическое окисление. Ферменты тканевого дыхания.
2. Какие ферменты участвуют в гидролизе жиров? Путь распада жирных кислот в организме.
3. Основные виды брожения и их использование в промышленности.
4. Изобразите структурную формулу пептида метионил-серил-лейцина.
5. Пути устранения аммиака из организма.
6. Строение витамина РР. Механизм переноса водорода ферментами, содержащими НАД. Признаки авитаминоза РР. Источники в пище, суточная потребность.
7. принципы номенклатуры и классификации ферментов. Составление названий ферментов по современной номенклатуре, примеры.
8. Роль РНК в организме. Отличие РНК от ДНК по строению и функциям.

Дата выполнения: 04/10/2007

Вариант 07

1. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Судьба всосавшихся аминокислот и конечные продукты белкового обмена
2. Характеристика трансфераз, примеры
3. Нарушения липидного обмена: нарушения процесса всасывания жиров, кетонемия и кетонурия, атеросклероз
4. Важнейшие природные стеролы: холестерол и эростерол. Роль холестерола в организме
5. Механизм действия витамина В1, признаки авитаминоза, источники в пище, суточная потребность. Коферамент кокарбоксилаза.
6. Образование мочевины у высших животных. Роль амидов кислот (глутамина и аспарагина) в азотистом обмене
7. Гормоны инсулин и глюкагон. Химическая природа и роль в организме
8. Распад пировиноградной кислоты в цикле Кребса. Энергобаланс этого процесса (количество синтезируемых молекул АТФ)

Дата выполнения: 17/03/2007

Вариант 08

1. Основные группы сложных белков. Характеристика важнейших представителей гликопротеидов, фосфопротеидов и липопротеидов.
2. Переваривание и всасывание углеводов в желудочно-кишечном тракте
3. Характеристика ферментов - гидролаз, примеры
4. Изобразите формулы пептидов серил-триптофана и лейцил-валил-тирозина
5. Охарактеризуйте процесс гликогенолиза и приведите его схему
6. Полиненасыщенные кислоты: линолевая, линоленовая, арахидоновая и их роль в организме
7. Биологическая роль АТФ. Основное место образования в клетке
8. Витамины, роль в организме, классификация, примеры

Дата выполнения: 04/11/2006

Вариант 10

1. Спиртовое брожение: его химизм, исходное сырье. Отличие от анаэробного гликолиза
2. Митохондрии и окислительное фосфорилирование. Роль этого процесса в организме
3. Опишите соединения, являющиеся простетические грапами хромопротеидов и приведите примеры
4. Характеристика различных видов РНК и их роль в биосинтезе белка
5. Фосфолипиды: состав, строение
6. Формула рибофлавина и его роль в окислительно-восстановительном процессе (ФАД). Признаки авитаминоза В2. Источники витамина В2, сточная потребность
7. Пути синтеза аминокислот в организме. Восстановительное аминирование. Переаминирование
8. Нейрогуморальная регуляция обмена углеводов

Дата выполнения: 06/03/2007

Министерство экономического развития и торговли РФ
Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования
Санкт-Петербургский Торгово-Экономический институт
Кафедра химии
Методические указания и задания к контрольным работам по дисциплинам
Органическая химия и Биохимия
Для студентов заочного отделения товароведно-технологического факультета
специальности 27.12.00
Санкт-Петербург
2004
Это вторая часть методички - первая часть посвящена дисциплине Органическая химия

Готовый вариант контрольной работы по биохимии Вы можете приобрести со скидкой
Выполнены варианты по биохимии: 1, 2, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10

Вариант 01

1. Нейрогуморальная регуляция обмена углеводов
2. Пути синтеза аминокислот в организме. Восстановительное аминирование. Переаминирование
3. Формула рибофлавина и его роль в окислительно-восстановительном процессе (ФАД). Признаки авитаминоза В1. Источники витамина В2, суточная потребность
4. Фосфолипиды: состав, строение
5. Характеристика различных видов РНК и их роль в биосинтезе белка
6. Опишите соединения, являющиеся простетическими группами хромопротеидов и приведите примеры
7. Митохондрии и окислительное фосфорлирование. Роль этого процесса в организме
8. Спиртовое брожение: его химизм, исходное сырье. Отличие от анаэробного гликолиза

Дата выполнения: 09/03/2006

Вариант 02

1. Распад жиров в клетках. Окисление глицерина
2. Условия обратимого и необратимого осаждения белков. Высаливание и денатурация. Факторы, вызывающие денатурацию
3. Углеводная функция печени. Биосинтез гликогена и его распад в печени. Гормональная регуляция этого процесса
4. Опишите аэробный процесс усвоения пирувата
5. Охарактеризуйте нарушения липидного обмена
6. Изобразите пептиды серил-аланил-лейцин и метионил-цистеил-лизин. Какие аминокислоты получатся при их гидролизе?
7. Витамины группы А. Симптомы недостаточности, суточная потребность, источники в пище.
8. Биологическая роль нуклеиновых кислот, важнейшие функции в организме

Дата выполнения: 23/05/2009

Вариант 03

1. Витамины, роль в организме, классификация, примеры
2. Биологическая роль АТФ. Основное место образования в клетке
3. Полиненасыщенные кислоты: линолевая, линоленовая, арахидоновая и их роль в организме
4. Охарактеризуйте процесс гликогенолиза и приведите его схему
5. Изобразите формулы пептидов серил-триптофан и лейцил-валил-тирозин
6. Характеристика ферментов – гидролиза, примеры
7. Переваривание и всасывание углеводов в желудочно-кишечном тракте
8. Основные группы сложных белков. Характеристика важнейших представителей гликопротеидов, фосфопротеидов и липопротеидов

Дата выполнения: 28/07/2015

Вариант 04

1.Распад пировиноградной кислоты в цикле Кребса. Энергобаланс этого процесса (количество синтезируемых молекул АТФ)
2. Гормоны инсулин и глюкагон. Химическая природа и роль в организме
3. Образование мочевины у высших животных. Роль амидов кислот (глутамина и аспарагина) в азотистом обмене
4. Механизм действия витамина В1, признаки авитаминоза, источники в пище, суточная потребность. Кофермент кокарбоксилаза
5. Важнейшие природные стеролы: холестерол и эргостерол. Роль холестерина в организме
6. Нарушения липидного обмена: нарушения процесса всасывания жиров, кетонемия и кетонурия, атеросклероз
7. Характеристика трансфераз, примеры
8. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Судьба всосавшихся аминокислот и конечные продукты белкового обмена

Дата выполнения: 02/02/2009

Вариант 05

1. Роль РНК в организме. Отличие РНК от ДНК по строению и функциям
2. Принципы номенклатуры и классификации ферментов. Составление названий ферментов по современной номенклатуре, примеры
3. Строение витамина PP. Механизм переноса водорода ферментами, содержащими НАД. Признаки авитаминоза РР. Источники в пище, суточная потребность
4. Пути устранения аммиака из организма
5. Изобразите структурную формулу пептида метионил-серил-лейцин
6. Основные виды брожения и их использование в промышленности
7. Какие ферменты участвуют в гидролизе жиров? Путь распада жирных кислот в организме
8. Биологическое окисление. Ферменты тканевого дыхания. Окислительное фосфорилирование.

Дата выполнения: 23/05/2008

Вариант 06

1. Взаимосвязь обмена углеводов и обмена жиров
2. Органеллы клетки, их роль в процессе жизнедеятельности
3. Напишите формулу АТФ. Какова ее роль в энергетике обмена
4. Укажите, на какие аминокислоты расщепляются при гидролизе пептиды валил-изолейцил-лизин-аргинин и аланил-серил-цистеил-метионин
5. Витамин Д. Признаки авитаминоза Д. Суточная потребность, источники в пище
6. Свойства ферментов: термолабильность, рН среды и активность, специфичность действия. Приведите примеры
7. Роль ДНК и РНК в живых организмах
8. Форма белковых молекул. Денатурация белка; факторы, вызывающие денатурацию. В чем отличие денатурированного белка от нативного?

Дата выполнения: 28/05/2009

Вариант 07

1. Ацетоновые тела, их строение и происхождение
2. Отличие гликолиза и спиртового брожения
3. Каковы участие и роль рибосомальной, информационной и транспортной РНК в биосинтезе белка?
4. Опишите аэробную фазу распада пировиноградной кислоты в животном организме
5. В каких кофермантах встречается тиамин, рибофлавин. Их роль в метабозме
6. Как осуществляется в живом организме переход углеводов в жиры
7. Основные свойства ферментов как биологических. Приведите конкретные примеры
8. Охарактеризуйте класс липидов. Каковы принципы их номенклатуры и классификации?

Дата выполнения: 08/03/2006

Вариант 08

1. Общие пути распада аминокислот в живом организме и их значение
2. Изобразите формулу пептида валил-изолейкил-пролил-метионин
3. Роль витаминов B1, B2, PP, C
4. Опишите превращения Д-глюкозы в процессе спиртового брожения и схематически изобразите их
5. Переваривание и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Роль в этом процессе желчных кислот
6. Первичная-четвертичная структуры белковых молекул. Приведите соответствующие примеры
7. Укажите сходство и различие ферментов и неорганических катализаторов
8. Представления о биологическом окислении. Цепь переноса электронов и протонов от субстратов к молекулярному кислороду

Дата выполнения: 08/03/2006

Вариант 09

1. Какая аминокислота получается в результате переаминирования аспарагиновой и кетоглутаровой кислот? Изобразите схему процесса
2. Опишите место, роль и значение анаэробного распада Д-глюкозы и схематически изобразите его стадии
3. Приведите схему распада октановой кислоты по теории в-окисления жирных кислот. Какова дальнейшая судьба ацетилкоэнзима А?
4. Изобразите формулы пептидов: лизил-глицил-валин и метионил-цистеил-триптофан
5. Гормоны коры надпочечников - кортикостероиды, химическое и биологическое действие
6. Основные черты сходства и различия в строении РНК и ДНК
7. Роль витамина А в организме человека. Приведите формулы витаминов А1 и А2. В чем состоит механизм действия витамина А? Суточная потребность, источники в пище
8. Простые и сложные ферменты. Понятие о простетической группе и активном центре фермента

Дата выполнения: 04/05/2010

Вариант 10

1. Приведите схему распада гексановой кислоты в животном организме по теории b-окисления жирных кислот и рассчитайте энергобаланс (количество синтезируемых молекул АТФ)
2. Напишите формулы тироксина, адреналина, укажите физиологическое действие каждого из этих гормонов
3. Опишите место, роль и значение гликолиза и схематически изобразите его этапы
4. Витамины группы Д и их биологическое значение
5. Переваривание белков в желудочно-кишечном тракте. Судьба всосавшихся аминокислот
6. Виды специфичности действия ферментов, примеры
7. Полиненасыщенные жирные кислоты (линолевая, линоленовая, арахидоновая), их биологическое значение
8. Охарактеризуйте строение полипептидной цепи и типы связей, стабилизирующих пространственную конфигурацию белковой молекулы

Дата выполнения: 21/03/2012